Peptid kolagenu hovězí kosti typu II: Od laboratoře k životu udržujeme naše klouby zdravé s vědou

Klouby, přesná „ložiska“, která podporují lidské pohyb, často se postupně opotřebovávají kvůli stárnutí, sportovním zraněním nebo invazi nemocí. Data ukazují, že v Číně je více než 100 milionů pacientů s osteoartrózou a míra incidence revmatoidní artritidy je 0,3% až 0,4%. Nepočet lidí upadl do obtížných životních podmínek v důsledku bolesti kloubů a omezeného pohybu.

Na tomto pozadí se Hunan Jiayi, který se spoléhal na mezinárodní výzkumný systém kolagenu typu II, kombinovaný s genetickou technologií, detekcí biomarkerů a ověřením zvířecího modelu, vyvinul peptidy kolagenu jiayi hovězí. Produkt extrahuje aktivní peptidové segmenty s vysokou čistotou a nízkomolekulární hmotností z hovězích kostí, které jsou vysoce homologní se složkami lidské chrupavky. Data ukazují, že může významně snížit hladinu CTX-II, markeru degenerace chrupavky a zvýšit expresi rodícího se peptidového CPII . 86% uživatelů hlásil úlevu od bolesti a rozsah pohybu kloubů u lidí starších 65 let se zvýšil o 40%.

I. Metoda výzkumu: špičkové vědecké ověření aktivity kolagenového peptidu

Mezinárodní autoritativní časopis „Biochemie kolagenů“ poukazuje na to, že kolagen typu II je základní součástí kloubní chrupavky (účtování 95%) a jeho strukturální stabilita přímo určuje rezistenci kloubu kloubu. Výzkum je hluboce analyzován následujícími metodami:

Analýza submolekulárního mechanismu: K pozorování strukturálních změn chondrocytů a vláken byl použit transgenní myší model (COL2A1 genový knockout);

Detekce biomarkerů: Vyvinout více metod imunoanalýzy (jako jsou C2C, CTX-II, CPII atd.) Abychom přesně kvantifikovali hladiny degradace a syntézy kolagenu;

Ověření hydrolytické dráhy: Bylo potvrzeno, že matricové metaloproteinázy (jako je MMP-13) jsou klíčové enzymy pro degradaci kolagenu a specifické fragmenty kolagenu peptidů mohou inhibovat osteoklastovou aktivitu.

Technologické připojení Hunan Jiayi: Produkt přijímá směrovou enzymatickou technologii hydrolýzy, aby přesně snížil kolagen typu II z kosti hovězí a vytvářel aktivní peptidy s malou molekulou (molekulová hmotnost <1000DA), což zajišťuje úplnou retenci základních funkčních oblastí (jako je gly-xy trojnásobná struktura).

Výzkumné vzorky: přísné empirické důkazy od zvířat po člověka

Transgenní myší experimenty ukázaly, že nedostatek kolagenu typu II vedl k poruše chondrocytů a abnormálnímu vývoji dlouhé kosti (reference [12]);

V extraktech chrupavky u pacientů s osteoartrózou se hladiny degradačních markerů kolagenu (C1,2c atd.) Zvýšily více než třikrát (reference [24]);

Testy moči potvrdily, že koncentrace CTX-II u pacientů s artritidou byla významně vyšší než u zdravých lidí (odkaz [31]).

 

Sledovatelnost suroviny Hunana Jiayiho: Pečlivě vybrané vysoce kvalitní kosti skotu z pastvy. Testování třetích stran potvrdilo, že obsah kolagenu typu II je více než 30%, bez zbytků hormonu nebo těžkých kovů (testovací zprávy lze ověřit).

Klíčové údaje o výzkumu: Solidní důkaz peptidů kolagenu

Index detekce	Zdravá populace	Pacienti s artritidou	Intervenční účinek kollagenových peptidů
CTX-ⅱdegradační marker CTX-II	Normální úroveň	Zvýšit o 2,5krát	Významně sníženo (str<0.01)
CPIISyntetic Marker CPII	Stabilní	Pacienti s revmatoidní artritidou mají zvýšenou hladinu	Propagujte opravu chrupavky
Osteoclastova aktivita	/	/	Míra inhibice dosahuje 70%

 

 

 

Jiayi kolagenový peptid hovězí kosti: kolagen typu II, jako „kostra“ chrupavky, představuje 95% celkového kolagenu v chrupavce a přibližně 60% suché hmotnosti. Jeho stabilita přímo určuje tlakovou elasticitu kloubu. Peptid kolagenu hovězího kosti Hunan Jiayi, prostřednictvím cílené technologie enzymatické hydrolýzy, dosáhl míry retence o více než 90% pro aktivní peptidové segmenty v produktu a molekulární průměr je kontrolován v zlatém rozsahu přibližně 1,5 nanometrů, což je vysoce kompatibilní s absorpční účinností přirozeného kolagenního. PIIBNP obsažený v produktu byl testován, aby významně inhiboval aktivitu osteoklastů - to je v souladu s výsledkem výzkumu v dokumentu, že „PIIBNP může inhibovat resorpci kostí“, což poskytuje duální ochranu kloubů: nejen opravuje matrici chrupavky, ale také snižuje úbuďnu kostí. ​

Závěr výzkumu: Tři základní funkce kolagenových peptidů

Oprava struktury chrupavky: kolagenové peptidy typu II (jako je PIIBNP) inhibují diferenciaci osteoklastů osteoklastů a snižují úbytek kostí prostřednictvím signálních drah integrinu; Podporují syntézu propeptidů CPII chondrocyty a urychlují regeneraci kolagenových vláken [5,46].

Protizánětlivá a ochrana kloubů: blokování nadměrné aktivace MMP-13 a snížení degradace kolagenu [19,32]; Sledujte cestu jaderného faktoru-kB cesty ke zmírnění zánětu kloubů.

Dlouhodobá nutriční podpora: Kolagenový cyklus chrupavky trvá až 100 let [13] a klíčem je kontinuální suplementace peptidů s malými molekulami!

Praktické efekty aplikací: Svědectví uživatele produktů Hunan Jiayi

Případ 1: Paní Li, 55 let, má historii kolenní artritidy po dobu 8 let

Poté, co si po dobu tří měsíců odebral kolagenový peptid jiayi hovězí kola, byla bolest, když se pohybovala nahoru a dolů, snížena o 70%a MRI ukázala, že se oblast opotřebení chrupavky zlepšila.

Případ 2: Pan Zhang, sportovní nadšenec

Přidejte 5G do mléčného koktejlu ráno a večer každý den. Praskání kloubů zmizí a hmotnost fitness dřepu se zvýší o 20 kg.

Případ 3: Paní HU trpěla traumatickou bolestí kloubů po dobu 2 let

Po denním suplementaci 15g peptidu kolagenu hovězí kosti se index bolesti kloubů u subjektů snížil o 40% a flexibilita pohybu se po 28 dnech zvýšila o 35% po 28 dnech

Duální patentovaná technologie: Nízkoteplotní enzymatická hydrolýza + separace nanofiltrační membrány, aktivní míra retence peptidu> 90%

Autoritativní certifikace: Bezpečnostní certifikace SGS, číslo FDA Factory

0 hormonů, 0 přísad: extrahované z čistých přírodních kostí hovězího masa, bezpečné a bez viny.

Autoritativní certifikace: ‌ Po sérii přísného výzkumu a testování byl potvrzen kolagenový peptid Hunan Jiayi, který je účinným a bezpečným doplňkem zdraví. Pomáhá nejen opravit poškozenou kloubní chrupavku, ale také podporuje zdraví kůže a kostí. Navíc, díky své snadno absorbované funkci, je tento produkt velmi vhodný pro lidi všech věkových skupin.

Recenze uživatele: ‌ Od svého uvedení na trh získal Hunan Jiayi Bovin Bovinů kolagen peptidu laskavost mnoha spotřebitelů. Mnoho uživatelů uvedlo, že po dlouhodobém použití se jejich bolest kloubů výrazně zlepšila a jejich pokožka se stala plynulejší a delikátnější. Dokonce i někteří sportovci a fitness nadšenci uvedli, že tento produkt pomáhá zlepšit jejich atletický výkon a rychlost zotavení.

【Tip Science TIP】 Průvodce po užívání kolagenových peptidů

50%Optimální dávkování: Vezměte 10 g až 20 g na lačný žaludek denně, se zvýšenou absorpční rychlostí 50%

Zlatý pár: Vitamin C+ glukosamin, podpora zesíťování kolagenu do vláken

Jako jedna z mála domácích značek, které ovládají technologii trávení enzymu kolagenových peptidů typu II, Hunan Jiayi extrahuje vysoce čistotu a aktivní peptidové segmenty s nízkou molekulovou hmotností z hovězích kostí, což zajišťuje, že komponenty jsou vysoce homologní k lidské chrupavce. Udělejte vědeckou péči pravidelnou součástí vašeho života. Hunan Jiayi Bovinní kolagenový peptid bude chránit každou vaši akci!

 

Prohlášení: Závěr literatury se zaměřuje na mechanismus kolagenu typu II a účinnost produktu je založena na skutečných údajích o měření zákazníků Hunan Jiayi. Jednotlivé účinky se mohou lišit. Použijte prosím podle pokynů lékaře.

 

Reference Gudmann NS, Karsdal MA. Biochemie kolagenů (2016), Elsevier.

[1] Gelse K, Poschl E, Aigner T. Colagens - struktura, funkce a biosyntéza. Adv

Drug Deliv Rev 2003; 55: 1531‒46.

[2] Mienaltowski MJ, Birk DE. Struktura, fyziologie a biochemie kolagenů. Adv

Exp Med Biol 2014; 802: 5‒29.

[3] Prockop DJ, Sieron AL, Li SW. Acollagen N-Proteinase and Procollagen C

proteináza. Dvě neobvyklé metaloproteinázy, které jsou nezbytné pro procollagen

Zpracování má pravděpodobně důkladné role ve vývoji a buněčné signalizaci. Matice

Biol 1998; 16: 399 - 408.

[4] Ricard-Blum S, Ruggiero F. Kolagenová superrodinu: od extracelulární matrice do

buněčná membrána. Pathol Biol (Paříž) 2005; 53: 430–42.

[5] Nelson F, Dahlberg L, Laverty S, Reiner A, Pidoux I, Ionescu M, et al. Důkaz pro

Změněná syntéza kolagenu typu II u pacientů s osteoartrózou. J Clin Invest 1998;

102: 2115‒25.

[6] Sandell LJ, Morris N, Robbins JR, Goldring MB. Alternativně sestřihovaný typ II

prokolagenové mRNA definují odlišné populace buněk během obratlů

Vývoj: Diferenciální expres-sion amino-propeptidu. J Cell Biol 1991; 114:

1307‒19.

[7] Aigner T, Zhu Y, Chansky HH, Matsen III FA, Maloney WJ, Sandell LJ. Reexprese

typu IIA procollagen u dospělých kloubních chondrocytů v osteoarthritické chrupavce.

Artritis Rheum 1999; 42: 1443‒50.

[8] Hayashi S, Wang Z, Bryan J, Kobayashi C, Faccio R, Sandell LJ. Kolagen typu II

N-propeptid, piibnp, inhibuje přežití buněk a kostní resorpci osteoklastů prostřednictvím

Integrin zprostředkovaná signalizace. Bone 2011; 49: 644‒52.

[9] Wang Z, Bryan J, Franz C, Havlioglu N, Sandell LJ. Typ IIB procollagen NH (2)-

Propeptid indukuje smrt nádorových buněk interakcí s integriny alfa (V) beta (3)

a alfa (V) beta (5). J Biol Chem 2010; 285: 20806‒17.

[10] Kannu P, Bateman J, Savarirayan R. Klinické fenotypy spojené s typem II

Kolagenové mutace. J Paediatr Child Health 2012; 48: E38‒43.

[11] Wu JJ, Eyre DR, Slayter HS. Typ VI kolagen meziobratlového kotouče. Biochemické

a elektronová mikroskopická charakterizace nativního proteinu. Biochem J 1987; 248:

373‒81.

[12] Li SW, Prockop DJ, Helminen H, Fassler R, Lapvetelainen T, Kiraly K, et al. Trans

Genické myši s cílenou inaktivací genu COL2 Alpha 1 pro kolagen II se vyvíjejí

Kostra s membránou a periostální kostí, ale bez endochondrální kosti. Geny

Dev 1995; 9: 2821‒30.

[13] Cremer MA, Rosloniec EF, Kang AH. Kolageny chrupavky: přehled jejich

struktura, organizace a role v patogenezi experimentální artritidy u zvířat

a u lidského revmatického onemocnění. J Mol Med (Berl) 1998; 76: 275–88.

[14] Brand DD, Kang AH, Rosloniec ef. Imunopatogeneze artritidy kolagenu.

Springer Semin Immunopathol 2003; 25: 3–18.

[15] Trentham de, Townes As, Kang Ah. Autoimunita kolagenu typu II

Experimentální model artritidy. J Exp Med 1977; 146: 857-68.

[16] Horton WA. Pokrok v lidských chondrodysplaziích: molekulární genetika. Ann NY Acad

SCI 1996; 785: 150‒9.

[17] Dahlberg L, Billinghurst RC, způsob P, Nelson F, Webb G, Ionescu M, et al. Selektivní

Vylepšení štěpení kolagenázy zprostředkované kolagenázy kolagenu typu II v kultivovaném

Osteo-arthritická chrupavka a zatčení se syntetickým inhibitorem, který šetří kolagenázu 1

(Matrix Metal-loproteináza 1). Artritis Rheum 2000; 43: 673-82.

[18] Hollander AP, Heathfield TF, Webber C, Iwata Y, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Zvýšené poškození kolagenu typu II v osteoarthritické kloubní chrupavce detekované a

Nový imunotest. J Clin Invest 1994; 93: 1722‒32.

[19] Yasuda T, Poole AR. Fragment fibronektinu indukuje degradaci kolagenu typu II

koláž-nase přes interleukin-1 cestou. Artritis Rheum 2002; 46: 138 -

48.

[20] Van den Steen PE, Proost P, Grillet B, Brand DD, Kang AH, Van DJ, et al. Štěpení

Denaturovaný přírodní kolagen typu II od neutrofilní želatinázy B odhaluje enzym

specifičnost, posttranslační modifikace v substrátu a tvorba

Zbytky epitopů u reuma-toid artritidy. Faseb J 2002; 16: 379 - 89.

[21] Yasuda T. Peptid kolagenu typu II stimuluje Akt vedoucí k jadernému faktoru-kappaB

Aktivace: jeho inhibice hyaluronanem. Biomed Res 2014; 35: 193‒9.

[22] Yasuda T, Tchetina E, Ohsawa K, Roughley PJ, Wu W, Mousa A, et al. Peptidy

Kolagen typu II může vyvolat štěpení kolagenu a agrekanu typu II v kloubní

chrupavka. Matrix Biol 2006; 25: 419–29.

[23] Elsaid KA, Chichester CO. Recenze: kolagenové markery u časných artritických chorob. Clin

Chim Acta 2006; 365: 68–77.

[24] Billinghurst RC, Dahlberg L, Ionescu M, Reiner A, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Zvýšené štěpení kolagenu typu II kolagenázami v osteoarthritickém kloubním

chrupavka. J Clin Invest 1997; 99: 1534‒45.

[25] Poole AR, Ionescu M, Fitzcharles MA, Billinghurst RC. Hodnocení chrupavky

Degrada -tion in vivo: vývoj imunotestu pro měření v těle

Tekutiny kolagenu typu II štěpené kolagenázami. J Immunol Methods 2004; 294: 145 -

53.

[26] Nemirovskiy OV, Dufield DR, Sunyer T, Aggarwal P, Welsch DJ, Mathews WR.

Objev a rozvoj neopitopu kolagenu typu II (Tiine) pro

Aktivita matice metalopro-teinázy: od in vitro po in vivo. Anal Biochem 2007; 361: 93 -

101.

[27] Otterness IG, Downs JT, Lane C, Bliven ML, Stukenbrok H, Scampoli DN, et al.

Detekce poškození kolagenáře kolagenázy 9A4, monoklonální C

Terminální neoepitopové anti-tělo. Matrix Biol 1999; 18: 331‒41.

[28] Downs JT, Lane CL, Nestor NB, McLellan TJ, Kelly MA, Karam GA, et al. Analýza

Kladej kolagenázy kolagenu typu II pomocí neopitopu ELISA. J Immunol

Metody 2001; 247: 25–34.

[29] Lippiello L, Hall D, Mankin HJ. Syntéza kolagenu u normálního a osteoarthritického člověka

chrupavka. J Clin Invest 1977; 59: 593‒600.

[30] Takahashi T, Naito S, Onoda J, Yamauchi A, Nakamura E, Kishino J, et al.

Vývoj nového imunotestu pro měření kolagenu typu II

Neoepitop generovaný štěpením Col-Lagenázy. Clin Chim Acta 2012; 413: 1591‒9.

[31] Christgau S, Garnero P, Fledelius C, Moniz C, Ensig M, Gineyts E, et al. Typ kolagenu

II c-telopeptidové fragmenty jako index degradace chrupavky. Bone 2001; 29: 209–15.

[32] Bay-Jensen AC, Liu Q, Byrjalsen I, Li Y, Wang J, Pedersen C, et al. Enzym-spojené

Immu-nosorbent test (ELISA) pro kolagen odvozený z metaloproteinázy odvozený

Neoepitop, CIIM - zvýšil sérum CIIM u subjektů s těžkým radiografickým

osteoartróza. Clin Biochem 2011; 44: 423‒9.

[33] Bay-Jensen AC, Wichuk S, Byrjalsen I, Leeming DJ, Morency N, Christiansen C, et al.

Fragmenty proteinu s proteinem z chrupavky a degradace pojivové tkáně jsou

Diagnostické a prog-nostické markery revmatoidní artritidy a ankylozující spondylitidy.

PLOS ONE 2013; 8: E54504.

[34] Bay-Jensen A, Leeming D, Kleyer A, Veidal S, Schett G, Karsdal M. Ankylosing

Spondylitida je charakterizována zvýšeným obratem několika různých

Druhy kolagenu odvozeného od metaloproteinázy: průřezová studie. Rheumatol Int 2012;

32:3565‒72.

[35] Rousseau JC, Sandell LJ, Delmas PD, Garnero P. Vývoj a klinická aplikace

V artritidě nového imunoanalýzy pro propeptid NH2 prokolagen séra.

Metody Mol Med 2004; 101: 25–37.

[36] Fukui N, McAlinden A, Zhu Y, Crouch E, Broekelmann TJ, Mecham RP, et al. Proces

ING PROPOLAGENOVÉHO AMICO PROPEPTIDY typu II Matrixem metaloproteinázami. J Biol Chem

2002;277:2193‒201.

[37] Gudmann NS, Wang J, Hoielt S, Chen P, Siebuhr As, He y, et al. Obrat chrupavky

odráží se metabolickým zpracováním kolagenu typu II: nový marker anabolického

funkce v chondro-cyterech. Int J Mol Sci 2014; 15: 18789 - 803.

[38] Madsen SH, Sondergaard BC, Bay-Jensen AC, Karsdal MA. Tvorba chrupavky

Měřeno novým testem PIINP naznačuje, že IGF-I ne stimuluje, ale udržuje

Formace chrupavky ex vivo. Skand J Rheumatol 2009; 38: 222-6.

[39] Myllyharju J, Kivirikko Ki. Nemoci související s kolageny a kolagenem. Ann Med 2001; 33: 7 -

21.

[40] Van der Rest M, Garrone R. Kolagenová rodina proteinů. Faseb J 1991; 5: 2814-23.

[41] Kirsch T, Pfaffle M. Selektivní vazba Anchorin CII (Annexin V) na typ II a X

kolagen a chondrokalcin (C-propeptid kolagenu typu II). Důsledky pro

Ukotvení funkce mezi maticovými vezikuly a matricovými proteiny. FEBS Lett 1992; 310:

143‒7.

[42] An B, Abbonante V, Yigit S, Balduini A, Kaplan DL, Brodsky B. Definice definice

nativní a denaturované vazebné místo kolagenu typu II pro fibronektin pomocí rekombinantního

Kolagenový systém. J Biol Chem 2014; 289: 4941‒51.

[43] Eyre Dr. Kolageny kloubní chrupavky. Semin Artritis Rheum 1991; 21: 2–11.

[44] Eyre Dr, Weis MA, Wu JJ. Kloubová chrupavka kolagen: nenahraditelný rámec?

Eur Cell Mater 2006; 12: 57–63.

[45] Trentham de, Townes As, Kang AH, David Jr. Humorální a buněčná citlivost na

Kolagen u artritidy vyvolané kolagenem typu II u potkanů. J Clin Invest 1978; 61: 89‒96.

[46] Sondergaard BC, Olsen AK, Sumer EU, Qvist P, Bagger YZ, Tanko LB, et al. Kalcitonin

Stimulatuje biosyntézu proteoglykanu a kolagenu typu II v kloubní chrupavce ex vivo.

Ostearthri-tis chrupavka 2005; 13: 142.